Um dos grandes enigmas da biologia écomo essa multida£o de proteanas e suas complexas interaçaµes surgiram.
Uma colaboração entre pesquisadores de Chicago, Nebraska, Texas e Oxford elucidou
as origens evolutivas da estrutura e função da hemoglobina
Direitos autorais: Georg Hochberg
A maioria dos processos biola³gicos que nos mantem vivos dependem de várias proteanas trabalhando juntas. Um dos grandes enigmas da biologia écomo essa multida£o de proteanas e suas complexas interações surgiram.
Agora, uma equipe internacional, incluindo o professor da Universidade de Oxford Justin Benesc he a estudante de DPhil Shane Chandler, do Departamento de Química , revelou que a complexidade pode evoluir atravanãs de mecanismos surpreendentemente simples. Eles identificaram o "elo perdido" evolutivo atravanãs do qual a hemoglobina - o complexo de proteanas que transporta oxigaªnio no sangue - evoluiu a partir de precursores simples.
Eles descobriram que o surgimento da estrutura e função da hemoglobina moderna foi desencadeado por apenas duas mutações hámais de 400 milhões de anos atrás. A equipe, liderada pela Universidade de Chicago, também incluiu pesquisadores da Universidade Texas A&M e da Universidade de Nebraska-Lincoln.Â
'Ficamos impressionados quando vimos que um mecanismo tão simples poderia conferir propriedades tão complexas. Isso sugere que saltos na complexidade podem acontecer repentinamente e mesmo por acaso durante a evolução, produzindo novas entidades moleculares que eventualmente se tornam essenciais para a nossa biologia. '
Joseph Thornton
O estudo, Origem da complexidade na evolução da hemoglobina, foi publicado hoje na revista Nature .Â
A estratanãgia da equipe era uma espanãcie de viagem no tempo molecular que remonta a centenas de milhões de anos. Eles usaram manãtodos estatasticos e bioquímicos para reconstruir e caracterizar proteanas antigas antes, durante e após a evolução das primeiras formas de hemoglobina. Isso lhes permitiu identificar o elo perdido durante a evolução da hemoglobina - um complexo de duas partes, que existia antes do último ancestral comum de humanos e tubaraµes. Esse complexo antigo ainda não possuaa nenhuma das propriedades craticas que permitem a hemoglobina moderna transportar oxigaªnio dos pulmaµes para o cérebro, maºsculos e outros tecidos.Â
Uma questão-chave era determinar atravanãs de quais interfaces as proteanas antigas se reuniam, uma questãoabordada por Chandler e Benesch em Oxford, que dizia: 'Parte do quebra-cabea§a que precisava ser resolvido era como a hemoglobina atingia sua estrutura de quatro subunidades. Isso exigiu o desenvolvimento de novos manãtodos para detectar interfaces proteana-proteana e revelou a ordem hista³rica de montagem dessa molanãcula nota¡vel. '
A visão tradicional de como a complexidade biológica evolui éque ela aumenta gradualmente ao longo de muitas mutações que causam pequenas melhorias no condicionamento fasico. A nova pesquisa mostra que novas estruturas complicadas podem surgir muito rapidamente.
O professor da Universidade de Chicago, Joseph Thornton, que liderou o estudo, disse: 'Ficamos impressionados quando vimos que um mecanismo tão simples poderia conferir propriedades tão complexas. Isso sugere que saltos na complexidade podem acontecer repentinamente e mesmo por acaso durante a evolução, produzindo novas entidades moleculares que eventualmente se tornam essenciais para a nossa biologia. '
Leia o estudo, "Origem da complexidade na evolução da hemoglobina", na revista Nature